Beljakovine, aminokisline in nepopolnost presnove

Beljakovine so organske molekule. Od drugih organskih molekul,  na primer ogljikovih hidratov in maščob, se razlikujejo po tem, da vsebujejo poleg vodika in ogljika kot bistveno sestavino še dušik. Sestavljene so iz aminokislin.

Beljakovin je veliko vrst. V človeškem telesu je približno milijon različnih tipov beljakovin (Ridley, 2002: 291,292). Vsebujejo zelo različno število aminokislin: preprosti peptid –oksitocin – le devet (Viera et. al., 2010), običajna beljakovina kot je kolagen 1.055 aminokislin, nekatere beljakovine pa celo več kot 50.000 aminokislin (Ridley, 2002:376) Vsaka naša celica seveda ne premore tolikšne pestrosti beljakovin, čeprav jih je potencialno (po svojih genih) sposobna razviti. Običajna človeška celica ima okoli 20.000 različnih beljakovin (Ridley, 2002:376), kar je še vedno neznansko veliko, 50-krat več kot jih premore najenostavnejša bakterija, ki jih premore 400 (Alberts, 1994:11). 

Kako nepogrešljive so beljakovine za delovanje celic, pove že njihov visok delež v celični sestavi. Tvorijo okoli 60% vse trdne snovi v celicah sesalcev (Alberts et al.,1994:90) in vse, kar počne celica, je njihovo delo. Vsi encimi, spodbujevalci reakcij v telesu, so beljakovine, in kar dve tretjini vseh beljakovin so encimi. Vsi hormoni (prenašalci sporočil po telesu) so beljakovine, prav tako imunoglobulini (bistvene sestavine imunskega sistema), pa hemoglobin (prenašalec kisika po krvi). Beljakovine, ki so bistvena sestavina mišic in zagotavljajo prožnost kosti (kolagen) torej niso pomembne le za fizično gibanje organizma, pač pa za vse njegove funkcije, tudi bolj subtilne kot so okušanje, vid, sluh ter vse mentalne funkcije.

Spomin je, na primer,  zasidran v beljakovinskih povezavah med nevroni, v takoimenovanih sinapsah (Ridley, 2002: 217-220). V opnah živčnih celic, ki so sicer v glavnem sestavljene iz maščob, je 20% beljakovin, v opnah večine celic je delež beljakovin okoli 50%, v notranjih opnah mitohondrijev,  zadolženih za proizvodnjo celične energije, pa je delež beljakovin kar 80% (Halliwell, Gutteridge, 2005: 285). Brez beljakovin ne moremo ljubiti, saj to omogoča nevrotransmiter oksitocin, imenovan tudi »hormon ljubezni«, ki je beljakovina (Watson, 2021b). Brez beljakovin tudi ne bi bilo nobenih drugih občutij zadovoljstva, saj jih, poleg oksitocina, omogočajo drugi hormoni sreče – serotonin, dopamin in endorfini (Watson, 2021a). Če nam primanjkuje beljakovin, so torej moteni prav vsi fiziološki in psihološki procesi. Zato je za organizme bistvena življenjska naloga, poleg pridobivanja energetskih virov, pridobivanje surovin za ustvarjanje lastnih beljakovin.

Aminokisline

Aminokisline so molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2) kot karboksilno (-COOH) funkcionalno skupino (Lopez, J. M., Mohiuddin, 2022). V vseh so torej elementi dušik, ogljik, vodik in kisik. Poznanih je več kot 500 vrst aminokislin, a v živih bitjih jih je le 22. Za 20 med njimi imamo genetske kode – kodone), za dve pa obstaja poseben »posredni« kodirni mehanizem; v evkariontih, torej tudi v vseh živalih, je to aminokislina selenocistein, pri nekaterih prokariotih pa aminokislina pirolizin (Flissi et al., 2022). V tem sestavku se seveda omejujemo na aminokisline v živih bitjih.

Aminokisline so majhne molekule, saj vsebujejo le 10 do 27 atomov (IMGT, 2022). Tiste, ki tvorijo beljakovine človeka in drugih vretenčarjev, ločimo na esencialne in neesencialne. 

V strokovni literaturi v zadnjih desetletjih ni bilo enotnosti o tem, katere aminokisline so esencialne, tiste torej, ki jih telo nujno potrebuje za sintezo lastnih beljakovin. Po nekaterih virih je esencialnih le osem aminokislin – lizin, levcin, metionin, izolevcin, treonin, triptofan, valin in fenilalanin (Lucà-Moretti, 1998), po drugih je poleg navedenih esencialna tudi aminokislina histidin (Kessler, Raja, 2022), v tretjih pa je esencialna tudi aminokislina arginin (Alberts et al., 1994). V strokovnih virih dandanes prevladuje stališče, da je esencialnih aminokislin devet. Pa je to resnica? Kako naj se nestrokovnjak znajde v množici različnih trditev?

Menim, da je za izhodišče razmišljanja smotrno izhajati iz trditve, ki sta jo podala R.J. Block in H.H. Mitchell že leta 1946. Postavila sta tezo, da potrebuje telo vse esencialne aminokisline hkrati; če primanjkuje samo ene od njih, ne more sintetizirati lastnih beljakovin. Ta teza je danes splošno sprejeta. Vsak učbenik o prehrani omenja takoimenovano »limitirajočo« aminokislino, to je tisto, ki je neka, sicer popolna, beljakovinska hrana vsebuje relativno najmanj (Bohnec et al., 2006). Od trenutka, ko take aminokisline v presnovi zmanjka, je telo nesposobno izkoristiti preostale esencialne aminokisline in jih vse zavrže – razgradi (katabolizira) v dušične odpadke.

Pri presoji, katere aminokisline uvrstiti med esencialne, je s tega vidika, vsaj po mojem prepričanju, ključnega pomena ekperimentalno znanstveno preverjanje, katere aminokisline zadostujejo, da se telo normalno beljakovinsko obnavlja. Če se prehranjujemo denimo samo z naborom osmih aminokislin, za katere menimo, da so esencialne, se bo, če smo pravilno izbrali, telo normalno regeneriralo, sicer pa bo propadalo, ker ob pomanjkanju kake dodatne esencialne aminokisline ne bo moglo sintetizirati neesencialnih aminokislin, nobenega hormona, encima, imunoglobulina, ne hemoglobina, kolagena, mišičnih vlaken … Če manjka le ena od neesencialnih aminokislin, telo shira in končno umre.

Če sledim temu kriteriju, je esencialnih aminokislin le osem. Dr. M. Lucà-Moretti je leta 1998 objavil znanstveni članek o rezultatih preizkusa, v katerem je 66 prostovoljcev (33 žensk in prav toliko moških), starih v povprečju 27 let, 28 dni preizkušalo prehrano, pri kateri so vse beljakovine zagotavljali le z  osmimi esencialnimi aminokislinami (v posebnem medsebojnem razmerju). Preizkus odlikuje znanstvena odličnost (navzkrižni, trojno slepi preizkus). Po končanem preizkusu so bili vsi ustrezno beljakovinsko prehranjeni. Znanstveni članek o tem odkritju je bil objavljen v prestižni reviji Annales of the Royal National Academy of Medicine of Spain (Lucà-Moretti, 1998). 

Ta raziskava je bila opravljena na zdravih mladih ljudeh. Kasneje so druge študije pokazale, da za zadostno beljakovinsko prehranjenost tudi pri bolnih zadostuje osem esencialnih aminokislin, seveda v ustreznem medsebojnem razmerju (Tamburlin, 1999, Bufalini, 2000, 2001). Žal mnogi sodobni ugledni medicinski viri vsega tega ne upoštevajo in, kot rečeno, trdijo, da sodi med esencialne aminokisline poleg omenjenih osem tudi histidin. Naj v tem sestavku kot primer takih trditev izpostavim uradno spletno stran vlade ZDA (NIH – National Institute of Health), na kateri so tudi informacije o histidinu kot esencialni aminokislini (Kessler, Raja, 2022). Po tem uradnem stališču naj bi se ob prehrani, v kateri ni dovolj histidina, pojavile zdravstvene težave kot so kronična obolenja ledvic, slabokrvnost in alergije. V nasprotju s tem študije dokazujejo, da so na primer prav s prehrano, v kateri ni bilo histidina, vse beljakovinske potrebe pa so zadovoljili z osmimi esencialnimi aminokislinami (v ustreznem razmerju), v 30 dneh bistveno izboljšali zdravstveno stanje bolnikov s kronično ledvično odpovedjo. O takem kliničnem preizkusu na 12 pacientih poroča dr. Nadia Tamburlin (1999). Podobno velja za slabokrvne bolnike, ki jim primanjkuje železa v krvi. Dr. C. Montilla (1999) je 12 pacientom s tako diagnozo dodajal v prehrano (poleg železa, mineralov in vitaminov) po 10 gramov osmih esencialnih aminokislin (v posebnem razmerju), torej brez histidina, pa se je prav pri vseh anemija pozdravila. Po omenjenem uradnem stališču naj bi, kot rečeno, pomanjkanje histidina prispevalo tudi k pojavu alergij. V nasprotju s tem je dr. Tamburlin (2000) eksperimentalno pokazala, da je zdravljenje alergij lahko zelo uspešno z dodajanjem v prehrano le osmih esencialnih aminokislin (v posebnem razmerju) brez histidina. Pri 208 pacientih z ugotovljeno prehransko netoleranco oz. alergijami so poleg diete (izključevanje zanje problematičnih živil) zamenjali beljakovine enega dnevnega obroka z osmimi aminokislinami v posebnem razmerju (brez histidina). Vsi so ozdraveli v dveh mesecih, kar je mesec hitreje kot pri terapiji samo z izključevalno dieto.

V osebnem razgovoru sem povprašal prof. dr. Maurizia Lucà-Morettija, avtorja omenjenega članka o tem, da je esencialnih aminokislin le osem, kako je s histidinom in argininom, ki naj bi bila po mnenju nekaterih avtorjev »pol-esencialni« ali celo »esencialni« aminokislini. Potrdil je, da je esencialnih le osem aminokislin, vse druge so neesencialne, kar velja tudi za histidin in arginin. 

Na osnovi omenjenih kliničnih preizkusov sprejemam stališče, da je esencialnih aminokislin le osem: lizin, levcin, metionin, izolevcin, treonin, triptofan, valin in fenilalanin.

Ker potrebujemo prav teh osem esencialnih aminokislin za ustvarjanje vseh neesencialnih in s tem vseh potrebnih beljakovin, brez katerih ni življenja, se ustavimo v nadaljevanju nekoliko potrobneje pri vprašanju, zakaj jih naše telo ni sposobno samo ustvariti, zakaj je torej (naša) presnova beljakovin nepopolna. Pri odgovoru na to vprašanje si pomagajmo s pregledom ustvarjanja beljakovin v evoluciji življenja na Zemlji.

Evolucija in nepopolnost ustvarjanja beljakovin

Kot rečeno, so beljakovine praviloma organskega izvora, kar pomeni, da jih ustvarjajo živa bitja. A v posebnih pogojih jih lahko ustvarjajo tudi sile v neživi naravi. Tako je bilo domnevno  ob nastanku življenja na Zemlji, nekako pred 3,85 milijarde let (Marshall, 2009).

Da aminokisline in druge organske snovi nastajajo tudi v neživem svetu, je leta 1953 dokazal študent Stanley Miller z Univerze v Chicagu pri izdelavi diplomske naloge. Vzel je dve steklenički. V prvi je bila voda, ki je predstavljala pramorje izpred nekaj milijard let, v drugi pa mešanica metana, amonijaka in žveplovodikovih plinov, ki je ponazarjala zgodnjo Zemljino atmosfero. Steklenički je povezal z gumijastimi cevkami. Da bi bile razmere še bolj podobne takratni nevihtni klimi, je skozi zmes usmerjal električne iskre – strele. »Po nekaj dneh je iz vode nastala bogata zelenorumena juha aminokislin, maščobnih kislin, sladkorjev in drugih organskih kislin. ‘Če Bog tega ni naredil tako’, je pripomnil Millerjev navdušeni mentor, Nobelov nagrajenec Harold Urey, ‘potem je izpustil čudovito priložnost’« (Bryson, 2006: 291).

Aminokisline, kakršne je ustvaril Stanley Miller, imajo sposobnost medsebojnega privlačenja in odbijanja. Tako lahko spontano nastajajo preproste beljakovine.

A te organske snovi še niso žive. Po sodobnem pojmovanju molekularne biologije so  življenje molekule, ki imajo »sposobnost spodbuditi nastanek novih molekul enake vrste«, to je, sposobnost avtokatalize (Alberts et al., 1994:5; Foley, 1997:59).  Med molekulami, ki sestavljajo današnje celice, naj bi to začetno življenjsko vlogo opravila molekula RNK, ribonukleinska kislina.

Laboratorijski poskusi poustvarjanja življenja potrjujejo, da molekule RNK lahko živijo. Stanley Miller in njegov mentor Harold Urey sta v prvi umetno ustvarjeni prajuhi zasledila organske snovi (purine, pirimidine in sladkorje), ki so gradniki nukleotidov – osnovnih sestavin RNK (Alberts et al., 1994: 4). RNK so dolge, nitaste molekule, sestavljene iz vsega štirih vrst nukleotidov. V laboratoriju ni bilo težko vzpostaviti pogojev za »zlepljanje« (polimerizacijo) nukleotidov v preprosta zaporedja in tako ustvariti molekule RNK. Biokemiku Cristofu Biebricherju je na Inštitutu Maxa Plancka v Göttingenu uspel poskus z majhnimi molekulami RNK, ki so v enem letu zrasle do verig s po 400 nukleotidi, ki so jih privabile iz okolja (U. P., 2006). V tem času je nastalo veliko novih molekul RNK, ki so jih ustvarile »starševske« molekule. Življenje molekul je tu!

Življenje v tako preprosti obliki, ko je šlo le za bivanje in razmnoževanje prvobitnih RNK, domnevno ni dolgo trajalo. RNK namreč ni zanesljiva pri ustvarjanju svojih kopij, zato to vlogo sčasoma prevzame njena sorodnica DNK. Le-ta je danes mnogo bolj znana, saj je bistvo celičnega jedra vsake naše celice. DNK je spravljena v celičnem jedru v več paketih (kromosomih). V celoti zajema komaj 0,8% trdne snovi celice (Alberts, 1994: 90), a če bi ta trak razvili, bi bil dolg več metrov. V njem je zaporedje treh milijard črk, to pomeni, da je »tekst« ene same DNK tolikšen kot 800 knjig Svetega pisma (Ridley, 2002:18).

DNK je dvojna vijačnica, sestavljena iz štirih vrst gradnikov – nukleotidov, podobno kot RNK, le da je en nukleotid drugačen. Označujemo jih s črkami A-adenin, C-citozin, G-gvanin in T-timin. 

Sama DNK ničesar ne počne. Vsebuje le kode, po katerih celica ustvarja beljakovine. Sestavljena je iz več delov, ki jih imenujemo geni (Ridley, 2002:17-18). Vsak gen je v bistvu koda za ustvarjanje ene vrste beljakovine. Ko je gen aktiven, začne ustvarjati beljakovino, ki jo gen določa; ko se gen utiša (nanj se prilepi molekula metilne skupine) pa se ustvarjanje določene beljakovine ustavi. Celica uspe ustvariti določeno beljakovino le, če ima dovolj gradnikov zanjo. Le-ti pa so, kot rečeno, aminokisline.

Oglejmo si še, kako DNK vodi tvorjenje beljakovin: Zaporedje treh nukleotidov v DNK je šifra (koda), s katero pritegne k sebi določeno aminokislino. Posrednik pri tem je molekula RNK (Ridley, 2002:28). Za sestavo cele beljakovine je potrebno veliko različnih vrst aminokislin; katere in v kakšnem zaporedju, je prav tako zapisano v DNK. Denimo, da se gen začne z naslednjim zaporedjem nukleotidov: CGAGCG. Prva trojka nukleotidov CGA pomeni aminokislino arginin, naslednja trojica GCG pa aminokislino alanin itd. Celica po teh napotkih izbere in zloži v ustrezno zaporedje aminokisline ter ustvari določeno beljakovino. To je v vseh živih bitjih enako (Ridley, 2002:30). V netopirjih, travah, ljudeh, hroščih, bakterijah itd. ustreza isti zapis v DNK istim aminokislinam.

Vrste beljakovin, ki so v nekem organizmu, so na nek način »zrcalna slika« njihove DNK. Daljši je DNK, več tipov beljakovin ima neka vrsta. Odsekov DNK (genov), ki vsebujejo navodila za tvorbo beljakovin, je pri človeku okoli milijon.

Od kod torej izhajajo beljakovine, ki jih vsebujejo naše celice? Vse, prav vse ustvarijo same. Ustvarjajo jih, kot rečeno, iz aminokislin. Veliko je tipov aminokislin, a tistih, ki tvorijo beljakovine, je le 22 vrst. Živa bitja se, kot sem prikazal, zelo razlikujejo po številu in vrsti vsebovanih beljakovin, toda beljakovine slehernega bitja so sestavljene iz omenjenega omejenega nabora aminokislin. Za vsako vrsto živih bitij pa je značilna edinstvena sestava teh temeljnih gradnikov.

S funkcijami, ki jih omogočajo beljakovine, se bitja prilagajajo okolju. V skoraj štirih milijardah let evolucije so se dodobra prilagodila okolju. Po adaptacionistični evolucijski teoriji, katere glavni predstavnik je Artur James Cain (1921-1999), so bitja popolnoma prilagojena na okolje (Lewontin, 1979). Leta 1982 pa je oxfordski profesor biologije Richard Dawkins objavil teorijo o nepopolni prilagojenosti na okolje (Dawkins, 1999). Med dokazi za to teorijo je tudi naravno pomanjkanje sredstev za popolno prilagojenost na okolje. Če bi bila gazela popolnoma prilagojena na okolje, razlaga s primerom Dawkins, bi morala imeti daljše noge, a bi ji potem primanjkovalo kalcija za trdnost kosti in bi se noge pri teku lomile. Tudi zaradi te omejitve so evolucijske rešitve nek kompromis, ne pa optimalna prilagojenost na okolje.

Omejitev razpoložljivih sredstev, zlasti pa potrebne energije, je tudi pomemben vzrok, da pri nobeni vrsti živih bitij ustvarjanje oz. presnova beljakovin ni popolna. V ozračju dandanes ni toliko metana, kot ga je bilo ob nastanku Življenja na Zemlji. Dušik je že milijarde let v zraku večinoma v zelo stabilni obliki (N2). Za pretvorbo tega dušika v obliko, ki je uporabna za živa bitja je potrebno zelo veliko energije (Freedman, 2022). Za ilustracijo naj navedem, da ga industrija zna pridobivati iz zraka (Haberl-Bosch proces), a sta za to potrebna pritisk okrog 200 atm in temperatura vsaj 400°C (Gilbert et al, 2014). Tako zahtevno operacijo v živem svetu, brez ekstremnih pogojev temperature in zračnega pritiska, sicer zmorejo izvajati dušične bakterije,  a ker porabijo za to veliko energije, ne zmorejo razviti mnogih življenjskih funkcij, ki jih zmorejo kompleksnejša bitja.  Njihovo število lahko ocenimo po številu različnih vrst beljakovin, ki jih vsebujejo posamezne  vrste živih bitij. Azotobakterije, ena od vrst bakterij, ki zmorejo fiksirati dušik, ima na primer 4.628 beljakovin oz. genov zanje (Robson et al., 2015).

Rastline so pri pridobivanju dušika bolj omejene kot dušične bakterije in so v tem smislu presnovno manj popolne. Dušik pridobivajo iz dušičnih soli v prsti – ostankov odmrlih bakterij in drugih bitij. A s tem prihranijo del energije, ki ga lahko uporabijo za razvoj novih življenjskih funkcij. Nekatere imajo od 40.000 do 45.000 genov za tvorjenje različnih beljakovin (Sterck et al., 2007), kar pomeni, da so razvile kar desetkrat več življenjskih funkcij kot dušične bakterije.

Vretenčarji smo, kar se tiče tvorjenja beljakovin, najbolj nepopolna bitja. Če zmorejo rastline ustvariti vse vrste aminokislin, ki jih potrebujejo, jih vretenčarji nikakor ne zmoremo. To velja za vse vretenčarje, plazilce, ptice, sesalce in tudi ribe, ki so se kot prvi vretenčarji pojavile na Zemlji pred nekako 530 milijoni let (Marshall, 2009). Postopek ustvarjanja beljakovin pri ljudeh in drugih vretenčarjih je zelo okleščen, nepopoln, saj moramo osem esencialnih aminokislin pridobiti iz beljakovinskih tkiv (trupel) drugih bitij. Temu procesu pravimo strokovno prebava, a v bistvu gre za izhod v sili, za presnovno nepopolnost: ker ne moremo samo ustvariti »opek« (aminokislin) za gradnjo lastnih beljakovin, kot to zmorejo bakterije in rastline, se moramo lotiti pridobivanja starih »opek iz porušenih zidov« (tkiv užitih bitij), da iz pridobljenih esencialnih aminokislin ustvarimo vse potrebne beljakovine. Gre torej za nadaljnjo stopnjo nepopolnosti ustvarjanja beljakovin, ki pa nam vretenčarjem omogoča, da prihranimo nekaj energije in s tem razvijemo nove življenjske funkcije. Omenil sem že, da je v človeškem telesu kar okrog milijon različnih beljakovin, kar pomeni, da smo uspeli razviti vaj 20-krat več življenjskih funkcij kot najbolj kompleksne rastline.

Dve težavi v presnovi beljakovin

Pri vretenčarjih je presnova beljakovin sestavljena iz dveh temeljnih procesov: prebave užitih beljakovin in celične presnove aminokislin, pridobljenih v prebavi. Obe fazi presnove beljakovin sta, kljub opisanim poenostavitvam v evoluciji, še vedno energijsko zahtevni in s tem problematični:

• Zahtevna prebava beljakovin. 

Da bi se prikopalo do prepotrebnih esencialnih aminokislin, mora telo razgraditi užite beljakovine na aminokisline. To počnejo prebavila. Kemijski proces razgradnje beljakovin se začne v želodcu in zaključi v tankem črevesu. Proces je zahteven, saj je treba vse užite beljakovine, pa naj gre za preproste beljakovine z ducat aminokislinami ali pa zelo kompleksne s po nekaj desettisoč aminokislinami, razgraditi na posamezne aminokisline. Te potem preidejo skozi steno tankega črevesa v kri.

Proces traja običajno od 3 do 5 ur, v nekaterih primerih celo 7 ur.

• Nizek izkoristek aminokislin na celični ravni. 

Ko prispejo aminokisline po krvi do celic, se začne druga faza njihove presnove, ki je energetsko še zahtevnejša od prebave. Del aminokislin celice uporabijo kot gradnike za ustvarjanje lastnih beljakovin (hormonov, encimov …). Temu procesu pravimo anaboliza. Del aminokislin pa celice razgradijo in pretvorijo v dušične odpadke in energijo. Procesu pravimo kataboliza. V njej nastaja amonijak, ki ga jetra predelajo v sečnino, to pa ledvice izločijo. Glavni problem te faze je nizka izkoristljivost aminokislin. Po podatkih inštituta INRC (International Nutrition Research Center) imajo najvišjo anabolno izkoristljivost NNU (Net Nitrogen Utilisation) kokošja jajca – 48%, meso od 28% do 36%, soja 17%, mleko in mlečni izdelki 16% (INRC, 2003), če navedem le živila, ki so beljakovinsko popolna, ker vsebujejo vseh osem esencialnih aminokislin. To pomeni, da se vsaj 52% aminokislin, ki prispejo v naše celice, ne izkoristi anabolno, pač pa pretvori v katabolne odpadke. Slednji zelo obremenjujejo jetra in ledvice. V katabolizi se sprošča tudi energija, a beljakovine so zelo »onesnažujoč« vir energije, zato so z vidika energetskih potreb bolj priporočljivi ogljikovi hidrati in maščobe.

V normalnih življenjskih pogojih telo zmore opraviti obe fazi presnove beljakovin, v nekaterih primerih pa to predstavlja preveliko obremenitev. Pri velikih fizičnih naporih, kot so običajni pri športnikih, je poraba beljakovin večja, telo pa že zaradi napora ustvarja veliko odpadkov, ki obremenjujejo jetra in ledvice; v starosti so prebavne sposobnosti organizma opešane, jetra in ledvice pa tudi … Kot sem natančneje opisal v knjigi Beljakovine za življenje in smrt, se presnove beljakovin ne da optimizirati s posebnimi načini prehrane kot sta na primer ločevanje uživanja beljakovin in ogljikovih hidratov za izboljševanje prebave (ločevalna dieta) ali kombiniranje različnih beljakovinskih živil za povečanje anabolnega izkoristka. Optimalne kombinacije naravnih beljakovinskih živil pač ni, kar je še en dokaz o pravilnosti teorije o nepopolni prilagojenosti bitij na okolje (Ostan, 2011:84-94).

Aminokislinska prehranska dopolnila

V naši običajni prehrani vsebujejo beljakovinska živila aminokisline v obliki beljakovin, ki še niso razgrajene na aminokisline. Specifika beljakovinskih prehranskih dodatkov je prav v tem, da vsebujejo aminokisline, ne pa beljakovin.

Beljakovinske prehranske dodatke oz. dopolnila načeloma lahko razvrstimo v dve skupini: beljakovinska dopolnila, v katerih so aminokisline v sestavi izvornega beljakovinskega živila (imenujem jih tudi »klasična« beljakovinska dopolnila), in beljakovinska dopolnila z rekombinirano sestavo aminokislin (imenovane tudi aminokislinske formule).

Klasična beljakovinska dopolnila proizvajajo iz beljakovinsko popolnih živil kot so sirotka, soja, razne vrste mesa in jajc. Proizvajalci razgradijo prehranske beljakovine na aminokisline s pomočjo hidrolize – postopka, ki je podoben prebavnim procesom beljakovin v našem prebavnem traktu. Ker so v njih beljakovine tako rekoč že »predprebavljene«, se telo ob užitju prav nič ne muči s prebavo in se absorbirajo v kri že v 30 minutah. Žal pa je izkoristek na celični ravni prav tak kot pri izvornih živilih, zatorej ustvarjajo veliko kataboličnih odpadkov, ki obremenjujejo jetra in ledvice.

Pri rekombiniranih beljakovinskih dodatkih proizvajalci najprej sortirajo pridobljene aminokisline in jih potem kombinirajo v željenem razmerju. Proizvajalci takih aminokislin želijo doseči večji anabolni izkoristek kot ga je imelo izvorno živilo, po možnosti 100%. Na poti rekombiniranja aminokislin pa je nemalo pasti. Ni nujno, da je anabolni izkoristek neke rekombinirane aminokislinske formule višji od izkoristka izvornih beljakovin. Izkoristek (NNU) je namreč odvisen od vsebovane kombinacije osmih esencialnih aminokislin. Dolgo ni bilo znano, katera sestava esencialnih aminokislin je za človeški organizem optimalna. Šele leta 1998 je izšel znanstveni članek dr. Maurizia Lucà-Morettija o odkritju OKA – optimalne kombinacije aminokislin (angl. MAP), ki zagotavlja doslej najvišji izkoristek NNU – 99% (Lucà-Moretti, 1998). En gram osmih esencialnih aminokislin zagotavlja tak izkoristek, če vsebuje naslednje količine posameznih aminokislin: 0,2 g L-Levcina,  0,16 g L-valina,  0,15 g L-Izolevcina, 0,14 g, L-Lizina, 0,13 g L-Fenilalanina, 0,11 g L-Triptofana, in 0,08 g L-Metionina.

Po letu 2012, ko je pretekla patentna zaščita odkritelja formule optimalne kombinacije esencialnih aminokislin (OKA), je na trgu več aminokislinskih formul, katerih proizvajalci deklarirajo, da vsebujejo sestavo aminokislin OKA. Problem trga prehranskih dopolnil pa je, da po nekaterih raziskavah večina dopolnil ne vsebuje tega, kar je deklarirano na etiketi. Obstajajo mednarodno priznani laboratoriji za kontrolo kakovosti živil. Ko sem z njihovo pomočjo poskušal preveriti kakovost nekaterih aminokislinskih formul, ki naj bi vsebovale optimalno kombinacijo aminokislin, se je izkazalo, da so običajne procedure, ki jih uporabljajo ti laboratoriji, premalo natančne, da bi lahko nedvomno ugotovili, ali je izdelek v skladu s sestavo OKA ali ne. Vestni proizvajalci aminokislinskih formul uporabljajo storitve laboratorijev za kontrolo kakovosti, ki zagotavljajo višjo raven natančnosti meritev in distributerjem tudi posredujejo take certifikate kakovosti za sleherno serijo. 

 

Dr. Iztok Ostan, 26. 8. 2022

Viri in literatura

Alberts, B., Bray, D., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., & Watson, J.D. (1994). Molecular Biology of the Cell. London, New York: Garland Publishing.

Block, R.J. and Mitchell, H.H. (1946) The Correlation of the Amino Acid Composition of Proteins with Their Nutritive Value. Nutrition Abstracts & Reviews, 16, 249-278.

Bohnec, M., Tomažin Šporar, M., Klavs, J., Krašovec, A., Žargaj, B. (2006). Sladkorna bolezen: Priročnik. Ljubljana: samozaložba.

Bufalini, L.(2000). Nutrizione biologica integrata con SON Formula™ in pazienti afetti da sclerosi multipla, , La Med. Biol., Nº 3.

Bufalini, L. (2001). Rieducazione nutrizionale e terapia omotossicologica in pazienti anoressiche amenorreiche, La Med. Biol., Nº 3.

Dawkins, R. (1999). The extended phenotype: The long reach of the gene. Oxford, NY: Oxford University Press.

De Cristofano C., Giordano F. (2002). Terapia omeopatica integrata in un caso di cirrosi epatica scompensata. La Medicina Biologica. 51-52; dosegljivo na: http://medibio.it/medicina-biologica/2013/77/548/pdf/MB0201_art_10.pdf, 1.9.2017.

Flissi, A., Ricart, E., Campart, C., Chevalier, M., Dufresne, Y., Michalik, J., Jacques, P., Flahaut, C., Lisacek, F., Leclère, V., Pupin, M. (2020). Norine: update of the nonribosomal peptide resource. Nucleic Acids Research. 48 (D1): D465–D469; dosegljivo na: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7145658/, 24. 8. 2022.

Freedman, B. (2022). Nitrogen fixation: Biological nitrogen fixation; dosegljivo na: https://science.jrank.org/pages/4695/Nitrogen-Fixation-Biological-nitrogen-fixation.html, 3. 8. 2022.

Gilbert, P. M., Maranger, R., Sobota, D., Bouwman, L. (2014). The Haber Bosch – harmful algal bloom (HB-HAB) link. Environmental Research Letters. 9 (10): 10500; dosegljivo na https://iopscience.iop.org/article/10.1088/1748-9326/9/10/105001, 25. 8. 2022.

Halliwell, Barry, & Gutteridge, John M.C. (2005): Free Radicals in Biology and Medicine, 4th edition. – Oxford: Oxford University Press.

IMGT- the international ImMunoGeneTics information system (2022). Amino acid abbreviations, characteristics, volume and hydropathy index; dosegljivo na: https://www.imgt.org/IMGTeducation/Aide-memoire/_UK/aminoacids/abbreviation.html#:~:text=The%20molecular%20mass%2C%20in%20Daltons,per%20amino%20acid%20is%2019.20, 24. 8. 2022.

INRC – International Nutrition Research Center (2003). The Master Amino Acid Pattern (MAP): The ideal Protein Substitute: Lucà-Moretti presentation.

Kessler, A. T., Raja, A. (2022). Biochemistry, Histidine. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; dosegljivo na: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK538201/, 21. 8. 2022.

Lewontin, R.C. (1979): Sociobiology as an adaptationist program. Behavioral Science 24, 5-14.

Lopez, J. M., Mohiuddin, S.S. (2022). Biochemistry, Essential amino acids. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; dosegljivo na: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/, 24. 8.2022.

Lucà-Moretti, M. (1998). A comparative, double blind, triple cross-over NNU study confirming the discovery of the Master Amino Acid Pattern. – Annals of the Royal National Accademy of Medicine of Spain, Volume CXV. Second Issue, Madrid.

Marshall, M. (2009). Timeline: The evolution of life. New Scientist, 14 July; dosegljivo na: https://www.newscientist.com/article/dn17453-timeline-the-evolution-of-life/, 2. 02. 2022.

Montilla, C. (1999). Studio comparato con e senza sommistrazione di SON Formula ® insogetti affetti da anemia sideropenica sotto trattamento convenzionale. La Med.Biol., Nº 3., Suppl.

Ostan, I. (2011). Beljakovine za življenje in smrt. Ljubljana: ARA.

Robson, R.L., Jones, R., Robson, R.M., Schwartz, A., Richardson, T.H. (2015). Azotobacter Genomes: The Genome of Azotobacter chroococcum NCIMB 8003 (ATCC 4412). PLoS One. 10(6):e0127997; dosegljivo na: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4465626/, 25. 8. 2022.

Sterck, L., Rombauts, S., Vandepoele, K. , Rouzé, P., Van de Peer, Y. (2007). How many genes are there in plants (… and why are they there)? Curr Opin Plant Biol. 10(2):199-203; dosegljivo na: https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1369526607000088, 24. 8. 2022.

Tamburlin, N. (1999). Trattamento ambulatoriale di pazienti con insuficienza renale cronica. La Med.Biol., Nº 3.

Tamburlin, N. (2000). Il SON Formula™ come oppotunità nella gestione delle intolleranze alimentari, La Med. Biol., Nº 3.

Viero, C., Shibuya, I., Kitamura, N., Verkhratsky, A., Fujihara, H., Katoh, A., Ueta, Y., Zingg, H.H., Chvatal, A., Sykova, E., Dayanithi, G.. (2010). REVIEW: Oxytocin: Crossing the bridge between basic science and pharmacotherapy. CNS Neurosci Ther. 16(5):e138-56; dosegljivo na: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2972642/#:~:text=Oxytocin%20is%20a%20peptide%20of,(CYIQNCPLG%E2%80%90NH2), 2. 8. 2022.

Watson, S. (2021a). Feel-good hormones: How they affect your mind, mood and body, 20. julij; https://www.health.harvard.edu/mind-and-mood/feel-good-hormones-how-they-affect-your-mind-mood-and-body, 12. 7. 2022.

Watson, S. (2021b). Oxytocin: The love hormon. Harward Health Publishing. 20. julij; dosegljivo na: https://www.health.harvard.edu/mind-and-mood/oxytocin-the-love-hormone, 12. 7. 2022.